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michaeliskonstante

Michaeliskonstante

Die Effizienz von Enzymen ergibt sich aus der maximalen Geschwindigkeit, mit der ein Substrat umgesetzt werden kann (Aktivität) und der Stärke, mit der es gebunden wird (Affinität). Der Zusammenhang zwischen diesen Größen ist Inhalt der Michaelis-Menten-Theorie.

Michaeliskonstante

Der eigentliche Affinitätsparameter, die Michaeliskonstante (auch Km-Wert genannt) ist für jedes Enzym und jedes von ihm umgesetzen Substrat eine charakteristische Größe. Sie hat die Dimension einer Konzentration (mol/l) und ist als diejenige Substratkonzentration zu verstehen, bei der die halb-maximale Umsatzgeschwindigkeit erreicht wird:

je niedriger der Km-Wert, desto höher die Affinität eines Enzyms zu seinem Substrat
der Km-Wert wurde nach Michaelis-Menten als Dissoziationskonstante des Enzym-Substratkomplexes verstanden, nach Briggs und Haldane wird auch der zweite Zerfallsweg des Enzym-Substrat-Komplexes (ES) die enzymatische Reaktion, berücksichtigt. Siehe: Affinität.

Bei kooperativ arbeitenden Proteinen ändert sich die Affinität während des Beladungsvorganges. Hier sind zur Beschreibung mindestens zwei Km- (bzw. Kd-) Werte erforderlich.

siehe auch: Kooperativität, Allosterie

Weblink

Michaeliskonstante (eng.)

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