Aminosäure
Aminosäuren sind die chemischen Bausteine von Peptiden und Proteinen (Eiweißen). Aminosäuren sind eine Gruppe von Verbindungen mit einer Carboxylgruppe (-COOH) und einer Aminogruppe (-NH2). Die verschiedenen Aminosäuren unterscheiden sich in einer Seitenkette, auch Rest genannt. Im allgemeinen Sprachgebrauch versteht man unter Aminosäuren die 20, die in der DNA codiert werden. Diese sind stets ?-Aminosäuren vor, d.h. die Aminogruppe ist an das der Carboxylgruppe benachbarte Kohlenstoffatom gebunden. Es gibt aber über 500 natürliche Aminosäuren (zu diesen anderen Aminosäuren gehört z.B. das Thyroxin, ein Hormon der Schilddrüse).Aminosäuren können sich zu langen Ketten verbinden, die, je nach Länge, Peptide oder Proteine genannt werden. Die einzelnen Aminosäuren sind dabei innerhalb der Kette über Peptidbindungen verknüpft.
Alle Lebewesen stellen Proteine aus Aminosäuren zusammen; die Aminosäuren und ihre Reihenfolge sind in der Desoxyribonukleinsäure (DNA) in Basentripletts (Codons)codiert. Aminosäuren, die ein Organismus nicht selbst herstellen kann, heißen essentielle Aminosäuren. Sie müssen mit der Nahrung aufgenommen werden. Semi-essentielle Aminosäuren müssen nur in bestimmten Situationen mit der Nahrung aufgenommen werden, z.B. während des Wachstums oder bei schweren Verletzungen. Die übrigen Aminosäuren werden entweder direkt synthetisiert, oder aus anderen Aminosäuren durch Austausch oder Umwandlung der Seitenkette gewonnen.
Die letzte Entdeckung war das Pyrolysin, entdeckt in einer Mikrobe, die im Verdauungstrakt von Kühen lebt. Wissenschaftler von der Ohio State University (USA) haben den 22. bislang bekannten im Erbgut kodierten Baustein des Lebens aufgespürt
| Table of contents |
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2 Säure- und Basen-Verhalten 3 In Proteinen vorkommende Aminosäuren 4 Quellen 5 Weblinks |
| Aminosäure | frei | Proteinbestandteil |
|---|---|---|
| Asp | 3,68 | 3,7-4,0 |
| Glu | 4,25 | 4,2-4,5 |
| His | 6,0 | 6,7-7.1 |
| Cys | 8,33 | 8,8-9,1 |
| Tyr | 10,07 | 9,7-10,1 |
| Lys | 10,53 | 9,3-9,5 |
| Arg | 12,48 | - |
In Proteinen vorkommende Aminosäuren
| L-Alanin | (Ala) | |
| L-Arginin | (Arg) | semi-essentiell |
| L-Asparagin | (Asn) | |
| L-Asparaginsäure | (Asp) | |
| L-Cystein | (Cys) | |
| L-Glutamin | (Gln) | |
| L-Glutaminsäure | (Glu) | |
| Glycin | (Gly) | |
| L-Histidin | (His) | semi-essentiell |
| L-Isoleucin | (Ile) | essentiell |
| L-Leucin | (Leu) | essentiell |
| L-Lysin | (Lys) | essentiell |
| L-Methionin | (Met) | essentiell |
| L-Phenylalanin | (Phe) | essentiell |
| L-Prolin | (Pro) | |
| Pyrrolysin | ||
| L-Selenocystein | (Sec) | |
| L-Serin | (Ser) | |
| L-Threonin | (Thr) | essentiell |
| L-Tryptophan | (Trp) | essentiell |
| L-Tyrosin | (Tyr) | |
| L-Valin | (Val) | essentiell |
siehe auch: Phenylketonurie
| Abkürzung | Voller Name | Seitenkettentyp | Masse | Isoelektrischer Punkt | Bemerkungen | |
|---|---|---|---|---|---|---|
| A | Ala | Alanin | hydrophob | 89.09 | 6.11 | - |
| C | Cys | Cystein | hydrophil | 121.16 | 5.05 | zwei Cysteine können eine Disulfidbindung ausbilden. |
| D | Asp | Asparaginsäure | sauer | 133.10 | 2.85 | - |
| E | Glu | Glutaminsäure | sauer | 147.13 | 3.15 | Reaktionsfolge ?-KetoglutaratGlu Gln ermöglich spontane Bindung des Zellgifts Ammoniak |
| F | Phe | Phenylalanin | hydrophob | 165.19 | 5.49 | - |
| G | Gly | Glycin | hydrophil | 75.07 | 6.06 | durch zwei Wasserstoffatome am ?-C-Atom ist Glycin nicht optisch aktiv. |
| H | His | Histidin | basisch | 155.16 | 7.60 | pK-Wert im Neutralbereich; ermöglicht Säure/Basen-Katalyse; häufig an enzymatischen Reaktionen beteiligt |
| I | Ile | Isoleucin | hydrophob | 131.17 | 6.05 | - |
| K | Lys | Lysin | basisch | 146.19 | 9.60 | - |
| L | Leu | Leucin | hydrophob | 131.17 | 6.01 | - |
| M | Met | Methionin | hydrophob | 149.21 | 5.74 | - |
| N | Asn | Asparagin | hydrophil | 132.12 | 5.41 | - |
| P | Pro | Prolin | hydrophob | 115.13 | 6.30 | kann Proteinstrukturen wie ?-Helices oder ?-Faltblätter unterbrechen. cis- oder trans Konformation in Proteinen. Biosynthese aus Glu über Glu-Semialdehyd, Ringschluss und Reduktion |
| Q | Gln | Glutamin | hydrophil | 146.15 | 5.65 | universeller NH2-Donor im Stoffwechsel |
| R | Arg | Arginin | basisch | 174.20 | 10.76 | Metabolit im Harnstoffzyklus: Spaltung in Orn und Harnstoff. Kann energiereiches N-Phosphat bilden |
| S | Ser | Serin | hydrophil | 105.09 | 5.68 | im Protein phosporylierbar (Kinasesubstrat) |
| T | Thr | Threonin | hydrophil | 119.12 | 5.60 | im Protein phosporylierbar (Kinasesubstrat) |
| U | Sec | Selenocystein | hydrophil | 169,06 | align="center" | |
| aktives Zentrum von Selenoenzymen (Glutathion-Peroxidase, Deiodase) | ||||||
| V | Val | Valin | hydrophob | 117.15 | 6.00 | - |
| W | Trp | Tryptophan | hydrophob | 204.23 | 5.89 | bestimmt (neben Phe und Tyr) das Absorptionsspektrum von Proteinen |
| Y | Tyr | Tyrosin | hydrophil | 181.19 | 5.64 | im Protein phosporylierbar (Substrat von Tyr-Kinasen) |
| Aminosäure | positive Nettoladung | negative Nettoladung | aromatisch | aliphatisch | van-der- Waals-Volumen |
|---|---|---|---|---|---|
| Alanin | - | - | - | - | 67 |
| Cystein | - | - | - | - | 86 |
| Asparaginsäure | - | X | - | - | 91 |
| Glutaminsäure | - | X | - | - | 109 |
| Phehenylalanin | - | - | X | - | 135 |
| Glycin | - | - | - | - | 48 |
| Histidin | (X) | - | X | - | 118 |
| Lysin | X | - | - | - | 135 |
| Isoleucin | - | - | - | X | 124 |
| Leucin | - | - | - | X | 124 |
| Methionin | - | - | - | (X) | 124 |
| Asparagin | - | - | - | - | 96 |
| Prolin | - | - | - | - | 90 |
| Glutamin | - | - | - | - | 114 |
| Arginin | X | - | - | - | 148 |
| Serin | - | - | - | - | 73 |
| Threonin | - | - | - | - | 93 |
| Valin | - | - | - | X | 105 |
| Tryptophan | - | - | X | - | 163 |
| Tyrosin | - | - | X | - | 141 |
Siehe auch: Ketosäuren
Quellen
Weblinks